Auch wenn sie in einem Kristall gefangen sind, können sich Moleküle bewegen | 2020

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Anonim

Diese Forschung kombiniert Kristallographie, Kernspinresonanz (NMR) und Simulation und ist das Ergebnis einer internationalen Zusammenarbeit von Forschern des Instituts für Strukturbiologie (ISB, CEA / CNRS / Joseph Fourier-Universität) in Grenoble, Frankreich, Purdue University, USA. und das Institut für Komplexe Systeme (ICS-6: Structural Biochemistry) am Forschungszentrum Jülich in Deutschland. Die Ergebnisse wurden in veröffentlicht Naturkommunikation .

Die Röntgenkristallographie ist die produktivste Methode zur Bestimmung von Proteinstrukturen. Die Qualität einer kristallographischen Struktur hängt vom "Ordnungsgrad" innerhalb des Kristalls ab. Proteine ​​sind in der Regel nur wenige Nanometer groß. Mehrere tausend Milliarden Proteinmoleküle müssen perfekt zusammenpassen, um eine geordnete Kristallstruktur in drei Dimensionen zu erzeugen. Diese Phase ist notwendig, wenn eine Struktur erfolgreich erhalten werden soll. Manchmal zerfallen Kristalle, die makroskopisch perfekt erscheinen können, wenn sie Röntgenstrahlen ausgesetzt werden, wodurch ihre Struktur zerstört wird. Es wurde vermutet, dass Massenbewegungen von kristallinen Proteinen dieses Paradox erklären könnten, aber diese vermeintlich langsame Restdynamik wurde niemals direkt in einem Kristall beobachtet.

Die Forscher am IBS verwendeten einen multitechnischen Ansatz, bei dem Festkörper-NMR-Spektroskopie, Simulationen der Molekulardynamik und Röntgenkristallographie kombiniert wurden. Dank Festkörper-NMR konnten sie die Dynamik eines Modellproteins, Ubiquitin, in drei seiner kristallinen Formen messen. Ihre Ergebnisse deuten darauf hin, dass Proteine ​​auch bei Kristallisation leichte Restbewegungen auslösen. Je weniger kompakt der Kristall ist, desto ungehinderter sind die Bewegungen in ihm.

Entsprechend zeigen kristallographische Daten, die für drei Arten von Kristallen gesammelt wurden, dass der Kristall umso besser gebrochen wird, je kompakter er ist, was die Bestimmung der Struktur der Proteine ​​erleichtert, aus denen er besteht. Um die Bewegung von Proteinen in diesen kristallinen Netzwerken zu rekonstruieren, wurden für jede der drei kristallinen Formen Simulationen der Molekulardynamik durchgeführt. Diese Simulationen legen nahe, dass sich Proteine ​​innerhalb von Kristallen mit einer Geschwindigkeit von Mikrosekunden einige Grad umeinander drehen. Wie durch NMR-Messungen gezeigt, ist diese Pendelbewegung "umso größer, je weniger kompakt der Kristall ist.